Más de la mitad de las personas en el mundo albergan colonias de una bacteria llamada Helicobacter pylori en sus estómagos.
Aunque es inofensivo para muchos, H. pylori puede causar cáncer de estómago, así como úlceras y otras afecciones gástricas. Los médicos tienden a recetar múltiples antibióticos para derrotar al microbio, pero esa estrategia puede conducir a superbacterias resistentes a los antibióticos.
Ahora, un hallazgo de los científicos de la UCLA puede conducir a un mejor enfoque. Los investigadores han determinado la estructura molecular de una proteína que permite que la H. pylori permanezca viva en el estómago y han dilucidado el mecanismo por el cual funciona esa proteína.
Z. Hong Zhou, autor correspondiente del estudio y profesor de microbiología, inmunología y genética molecular de UCLA, dijo que los hallazgos responden preguntas que se han buscado desde 2005, cuando dos científicos australianos ganaron el Premio Nobel por su descubrimiento de H. pylori y su papel en la gastritis y la úlcera péptica.
El estudio de la UCLA, que fue publicado en línea por Science Advances, fue codirigido por Keith Munson, un investigador principal recientemente retirado de la División de Enfermedades Digestivas de la UCLA.
H. pylori prospera en el ambiente hostil del estómago debido a su canal de urea, una proteína en la membrana celular interna de la bacteria que detecta la acidez del ambiente y actúa como una puerta. Cuando las condiciones en el estómago se vuelven demasiado ácidas, el canal de urea se abre para dejar entrar un compuesto llamado urea. La urea normalmente se excreta como un producto de desecho en la orina, pero también se puede encontrar en concentraciones relativamente pequeñas en el estómago. H. pylori lo usa como materia prima para neutralizar el ácido que de otro modo mataría a la bacteria.
La investigación reveló la estructura molecular tridimensional del canal de la urea, tanto cuando está abierto como cuando está cerrado, utilizando microscopía crioelectrónica o crio-EM, una técnica de imagen que detecta electrones que rebotan en muestras congeladas. La comparación de los canales abiertos y cerrados ofreció información sobre los cambios que tienen lugar cuando se abre la “puerta”, y las imágenes crio-EM proporcionaron detalles nunca antes vistos que son importantes para comprender la actividad de la proteína, que tiene forma de prisma hexagonal.
Zhou, Munson y sus colegas también diseñaron variaciones del canal de la urea, mezclando diferentes aminoácidos en puntos clave. Probaron esas variaciones a diferentes niveles de acidez para ver qué sustituciones interferían con la acción de la proteína. Los experimentos permitieron a los científicos identificar qué partes del canal de la urea están involucradas en la detección de la acidez y en la alteración de su forma para dejar entrar la urea.
El descubrimiento de UCLA podría conducir a futuras investigaciones sobre formas de combatir H. pylori de manera más efectiva al sabotear su mecanismo de supervivencia.
“El canal de la urea es un objetivo farmacológico viable para la erradicación de este patógeno humano, que sigue siendo un riesgo significativo para la salud en todo el mundo”, dijo Zhou, quien también es director del Centro de imágenes de electrones para nanomáquinas de la UCLA en el Instituto de Nanosistemas de California en la UCLA .
Los hallazgos también representan un avance técnico.
“Creemos que esta es la resolución más alta alcanzada hasta ahora por crio-EM para una proteína de membrana que muestra una masa mínima fuera de la membrana”, dijo Zhou.
Yanxiang Cui y Kang Zhou de UCLA fueron los primeros coautores del estudio. Otros autores fueron David Strugatsky, Yi Wen y el Dr. George Sachs, todos de UCLA.
La investigación fue apoyada por la Fundación Nacional de Ciencias, los Institutos Nacionales de Salud y el Sistema de Salud de Asuntos de Veteranos del Gran Oeste de Los Ángeles. El Electron Imaging Center for NanoMachines, respaldado por NIH y CNSI, proporcionó la instrumentación.
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Dr. Martin Passen, a dedicated nutrition educator with a master’s in nutrition education and nearing completion of a clinical nutrition and dietetics master’s. Passionate about sharing valuable information effectively.