En un artículo publicado en el Journal of Biological Chemistry, investigadores y colegas de la Universidad de Illinois en Chicago informan sobre un nuevo mecanismo para detectar material extraño durante las primeras respuestas inmunitarias.
Los virus, las bacterias y el cáncer tienen muchas formas de replicarse y sobrevivir en nuestros cuerpos. Para virus y bacterias, invaden una célula directamente para evitar la detección. Las células cancerosas tienen la ventaja de ser nativas en el cuerpo. Sin embargo, el cuerpo tiene salvaguardas contra tales tácticas engañosas.
“Hay proteínas en la célula que esperan la presencia de material extraño”, dijo Marlene Bouvier, autora principal y profesora de microbiología e inmunología de la UIC en la Facultad de Medicina. “Una proteína, llamada aminopeptidasa 1 del retículo endoplásmico, o ERAP1, está programada para encontrar material extraño, como proteínas virales y bacterianas, y dividirlo en partes más pequeñas, también conocidas como péptidos. Otra proteína, el complejo principal de histocompatibilidad de clase I o MHC I, está programada para unirse a un péptido extraño y moverlo a la superficie de la célula. Con el péptido extraño fuera de la célula, las células inmunitarias pueden reconocer y destruir la célula infectada”.
Este es un ejemplo de un proceso normal, dijo Bouvier, pero a veces un péptido extraño, una vez unido al MHC I, permanece en la célula. Esto sucede cuando el material extraño no se descompone en un tamaño lo suficientemente pequeño o es demasiado largo.
Bouvier y sus colegas utilizaron cristalografía de rayos X, un método para ver estructuras a nivel atómico, y espectrometría de masas, utilizada para identificar la longitud del péptido por masa, para demostrar que ERAP1 puede cortar péptidos extralargos incluso después de que se hayan unido al MHC I.
“La cristalografía de rayos X nos permitió determinar estructuras tridimensionales para ver cómo estos péptidos más largos se unían al surco MHC I con alta resolución”, dijo Bouvier. “Usar un ensayo enzimático ERAP1 con espectrometría de masas nos dio la capacidad de mostrar, por primera vez, que ERAP1 puede recortar péptidos unidos a MHC I. Estas herramientas nos permitieron desarrollar un modelo de este nuevo mecanismo de respuesta inmune”.
Bouvier dijo que esta nueva información puede ayudar a los investigadores a aprovechar ERAP1 para combatir las infecciones y el cáncer.
“Esta investigación puede tener implicaciones importantes para las inmunoterapias”, dijo Bouvier. “Por ejemplo, las células cancerosas no siempre presentan suficientes péptidos para ser etiquetadas como ‘extrañas’, lo que permite que las células cancerosas se repliquen y crezcan. Pero si tiene una manera de manipular cómo ERAP1 genera péptidos cancerosos, entonces puede sesgar el repertorio de péptidos que se presenta en la superficie celular a nuestro favor. Esta es la aplicación más traslacional de nuestra investigación”.
Este estudio fue seleccionado como “Elección de los editores” de la revista por el significado y la importancia de su investigación en el campo de la inmunología.
Lenong Li y Mansoor Batliwala del departamento de microbiología e inmunología de la Facultad de Medicina de la UIC son coautores del artículo.
Este trabajo fue financiado por el Instituto Nacional de Alergias y Enfermedades Infecciosas de EE. UU. (AI114467, AI108546).
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Dr. Martin Passen, a dedicated nutrition educator with a master’s in nutrition education and nearing completion of a clinical nutrition and dietetics master’s. Passionate about sharing valuable information effectively.