Descubrimiento de una posible diana terapéutica para combatir los tripanosomas

El equipo de Yaser Hashem en el Laboratoire Architecture et Réactivité de l’ARN del CNRS ha descubierto un nuevo objetivo terapéutico potencial, ubicado en el ribosoma, para combatir los parásitos tripanosomas. Utilizando microscopía crioelectrónica 1 , investigadores del Institut de Biologie Moléculaire et Cellulaire (CNRS/Université de Strasbourg) han analizado en detalle la estructura de estos parásitos y han revelado uno de sus posibles puntos débiles, que no ha sido detectado hasta ahora. Este descubrimiento abre el camino para el desarrollo de nuevas terapias más seguras, menos tóxicas y más específicas contra los tripanosomas, los parásitos causantes de la enfermedad de Chagas y la enfermedad africana del sueño. Este estudio se publica el 26 de octubre de 2017 en  Estructura .

Los tripanosomas, más generalmente llamados cinetoplastos, son parásitos unicelulares responsables de numerosas enfermedades de gravedad variable que pueden ser letales en los casos más graves. Trypanosoma brucei ,  Trypanosoma cruzi  y  Leishmania major son probablemente los más conocidos y causantes de la enfermedad africana del sueño, la enfermedad de Chagas y diversas leishmaniasis, respectivamente.

A diferencia de las bacterias, estos organismos son células eucariotas que contienen un núcleo, al igual que las células humanas. Las similitudes, aunque escasas, entre las células animales y las células de tripanosoma complican algunos enfoques terapéuticos. Por ejemplo, un antibiótico dirigido a una maquinaria molecular determinada en los tripanosomas, como el ribosoma, podría dañar las células humanas al mismo tiempo. Hasta ahora, los investigadores pensaban que los ribosomas eucariotas (moléculas involucradas en la síntesis de proteínas) tenían estructuras extremadamente similares de una especie de eucariota a otra, como por ejemplo el caso de los humanos y los tripanosomas, haciéndolos casi intocables. Avances tecnológicos recientes hicieron posible la visualización de la estructura de los ribosomas a partir de tripanosomas a resoluciones casi atómicas,

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El equipo de Yaser Hashem ha analizado en particular la arquitectura del   ribosoma Trypanosoma cruzi . Utilizando microscopía crioelectrónica, que implica la criogenización de muestras, permite visualizar estructuras biológicas en su estado nativo, en combinación con espectrometría de masas, utilizando la masa de cada elemento para determinar una composición proteica precisa, han sacado a la luz una proteína específica para el ribosoma de los tripanosomas: KSRP (proteína ribosómica específica de cinetoplástido). Además de ser específico para estos parásitos, KSPR es esencial para su supervivencia, ya que la inhibición de su actividad conduce a la muerte de los parásitos. El papel exacto de KSRP en la síntesis de proteínas sigue sin resolverse.

Este descubrimiento de KSRP nos da una idea de posibles investigaciones médicas futuras para el desarrollo de nuevas terapias contra los parásitos tripanosomas. Esclarecer la estructura de esta nueva proteína podría conducir al diseño de moléculas que puedan interactuar e inhibir su actividad de una manera muy específica, sin interferir con las células huésped. Por lo tanto, la posibilidad de atacar e inhibir KSRP en parásitos representará una alternativa más segura, y especialmente una alternativa más eficiente, en comparación con los tratamientos actuales que son extremadamente difíciles y tóxicos.

Ribosoma del parásito  Trypanosoma cruzi . Ilustración del ribosoma citosólico en tripanosomas, purificado del  parásito T. cruzi  . El análisis de la estructura por microscopía crioelectrónica (centro) del ribosoma muestra una nueva proteína que es específica de esta familia de organismos. Esta proteína se ha denominado proteína ribosómica específica de Kinetoplastid, o KSRP. A pesar de su presencia constante, esta proteína ha pasado desapercibida durante años, incluso después de la primera publicación de la estructura de alta resolución de este ribosoma.

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Notas:

1  Se acaba de otorgar el Premio Nobel de Química 2017 a Jacques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson, por el desarrollo de esta técnica. Joachim Frank es mentor científico y estrecho colaborador de Yaser Hashem (son coautores de 13 publicaciones en revistas científicas de alto impacto): el descubrimiento de esta potencial diana terapéutica es un proyecto que se inició en la Universidad de Columbia (Nueva York) cuando Yaser Hashem estaba en el equipo de Joachim Frank.

Bibliografía:

The cryo-EM structure of a novel 40S kinetoplastid-specific ribosomal protein. Jailson Brito Querido, Eder Mancera-Martínez, Quentin Vicens, Anthony Bochler, Johana Chicher, Angelita Simonetti, and Yaser Hashem. October 26, 2017, Structure. View web site

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